Aggregation und Strukturbildung in Lösungsmittelgemischen
In den letzten Jahren wird immer deutlicher, dass flüssige Mischungen einfacher chemischer Spezies nicht immer einfache molekulare Lösungen bilden, sondern häufig Aggregationen aufweisen – von molekularer Größenordnung mit Ähnlichkeiten zu Lösungen klassischer Tenside, die Mizellen bilden, bis hin zu Strukturen von mehreren hundert Nanometern, bei denen die Abgrenzung zu einem makroskopischen Zweiphasensystem nicht gut verstanden ist.
Diese Aggregation ist recht allgemein; sie wird beispielsweise in ternären Mischungen aus Wasser, einer wasserunlöslichen Verbindung und einer dritten Komponente beobachtet, die die Solubilisierung vermittelt. Viele dieser Systeme sind technologisch bedeutsam und von großem Interesse, da sie unter anderem geeignet sind, enzymatische Reaktionen und andere Prozesse zu beschleunigen, bei denen die Löslichkeit ein limitierender Faktor ist. Vor diesem Hintergrund ist es überraschend, dass die Aggregation in solchen Lösungen bislang nicht gut verstanden ist.
Inspiriert durch diese unerwarteten experimentellen Beobachtungen haben atomistische Molekulardynamik-Simulationen von Wasser/Ethanol/Octanol-Mischungen in unserer Gruppe tatsächlich die Existenz mizellenartiger Aggregate für Zusammensetzungen gezeigt, die makroskopisch als einphasig erscheinen. Später konnten wir auch das Vorhandensein bikontinuierlicher Phasen und inverser Aggregate nachweisen.
Derzeit liegt der Fokus auf dem Verständnis der zugrunde liegenden physikalischen Prinzipien. In einer Zusammenarbeit mit deutschen, französischen und australischen Gruppen wurde ein Modell entwickelt, das auf einem Gleichgewicht zwischen Hydratationskraft und Entropie basiert und diese schwache Aggregation auf einer Energieskala unterhalb der thermischen Energie beschreibt.
Stabilität von Proteinen in Osmolyten- und Denaturierungslösungen
Die korrekte Struktur von Proteinen in Wasser ist für alles Leben auf der Erde essenziell. Die Thermodynamik von Proteinkonformationen hängt entscheidend von der Zusammensetzung der Lösung ab. Einige Moleküle wie Harnstoff wirken denaturierend, während Moleküle wie Trimethylamin-N-oxid die gefaltete Struktur stabilisieren. Wir untersuchen die Stabilität von Peptiden in Lösungen von Harnstoff, TMAO, Salzen usw. mittels molekularer Simulationen. Thermodynamische Eigenschaften werden durch eine gründliche statistisch-mechanische Analyse der Ergebnisse abgeleitet.
Ionenspezifität
Ionen spielen eine wichtige Rolle in Chemie, Biologie und Physik, und ihre Effekte werden häufig durch ihre elektrostatischen Wechselwirkungen erklärt. Allerdings haben unterschiedliche Ionen mit gleicher Ladung unterschiedliche Wirkungen, und die Wechselwirkungen eines Ions in Lösung sowie seiner Umgebung sind komplexer. Die Struktur des Lösungsmittels wird durch die Anwesenheit der Ionen beeinflusst, was zu vielen überraschenden Effekten im Volumen und an Grenzflächen führt.
Wir untersuchen Ionen in Wasser sowie an verschiedenen Grenzflächen und in kolloidalen Systemen mittels Molekulardynamik-Simulationen (MD-Simulationen). Dabei bestimmen wir thermodynamische Eigenschaften wie Solvatisierungsfreie Energien, Oberflächenspannungen und Aktivitätskoeffizienten aus den Simulationen und versuchen, die Mechanismen und Ursachen dieser Ioneneffekte abzuleiten.
Hoher Druck
Hoher Druck hat erhebliche Auswirkungen auf die Stabilität von Proteinen. In Organismen wie Fischen, die in der Tiefsee leben, wird der denaturierende Effekt hohen Drucks häufig durch stabilisierende Osmolyte ausgeglichen. Wir streben die Simulation solcher Effekte mit einfachen Kraftfeldern an.